ペプシンは酵素です。具体的には、タンパク質分解酵素です。つまり、タンパク質の消化に役立ちます。 胃の細胞はペプシンを分泌し、食物で消費するタンパク質の消化を助けます。 その後、腸内の特殊な細胞がタンパク質の消化産物を血流に吸収し、細胞がそこから吸収します。
ペプシン化学
ペプシンのような酵素は生物学的触媒です。 これは、それらが体内での反応が他の方法で起こるよりも速く起こるのを助ける化学物質であることを意味しますが、それら自体は反応で消費されません。 特に、ペプシンはタンパク質の消化に役立ちます。 それは主細胞と呼ばれる胃の内層にある特殊な細胞によって分泌されます、とラウラリー・シャーウッド博士は彼女の本「人間生理学」で説明します。 ペプシン自体はタンパク質ですが、食べて消化するタンパク質とは対照的に、ペプシンは胃で生物活性を持っています。
タンパク質構造
技術的には、食べるタンパク質を消化するのにペプシンは必要ありません。 タンパク質は、アミノ酸と呼ばれる小さなビルディングブロック分子で構成されています、と博士は説明します。 レジナルド・ギャレットとチャールズ・グリシャムの本「生化学」。 ペプチド結合と呼ばれるアミノ酸間の結合は、水と酸にさらされると壊れます。 胃液はほとんどが水でできており、胃は酸を分泌するため、タンパク質を消化するために必要なすべての成分が揃っています。 ただし、ペプシンが存在しない場合、この反応は非常に遅くなります。
ペプシン形成
ペプシンの生産における身体の課題の1つは、ペプシンが作られた細胞を消化しないようにすることです。 細胞は主にタンパク質で構成されています。つまり、細胞がペプシンを生成する場合、ペプシンによって消化されるリスクがあります。 そのため、主細胞はペプシノーゲンと呼ばれる不活性な前駆体の形でペプシンを生成します。 ギャレットとグリシャム。 ペプシノーゲンは胃に到達すると活性化されるため、ペプシノゲンはそれを生成する細胞に害を与えません。
環境
ペプシンを含むすべての生物学的酵素は、温度と酸性度の狭い範囲で最もよく機能します。 温度または酸性度（pHとも呼ばれる）の範囲外の環境にさらされた酵素は機能しません。 ほとんどの体内酵素は体温と中性pHで最もよく機能しますが、ペプシンは胃で機能するため、非常に低い、または酸性のpHで最もよく機能するように細胞によって設計されています。 メアリーキャンベルとショーンファレルの本「Biochemistry」。
債券の種類
実際には、ペプシンはタンパク質分子のすべての結合を切断することはできません。 タンパク質を作るために一緒に結合されるアミノ酸には多くの異なるタイプがあり、ペプシンは非常に大きなアミノ酸間の結合を切断することに特化しています。 キモトリプシンやトリプシンを含む他のタンパク質分解酵素は、他の種類のアミノ酸間の結合に作用します。 ペプシンと他のタンパク質分解酵素が一緒になって、食べるタンパク質を構成アミノ酸に分解します。
